Модифицированный белок сдерживает развитие болезни Паркинсона

Болезнь Паркинсона
Болезнь Паркинсона

При болезни Паркинсона отдельные молекулы белка α-синуклеина слипаются друг с другом и образуют токсичные агрегаты. Решающую роль при этом может играть один определенный участок, содержащий сегменты бета 1 и бета 2, которые присутствуют в ядре агрегатов. Со временем они соединяются друг с другом также в пределах одной молекулы. Что происходит, когда такое соединение существует долго, выяснили ученые из Института физической биологии при Дюссельдорфском университете им. Генриха Гейне и Института структурной биохимии в Юлихе. Они интегрировали в генетический план строительства молекулы белка, так называемый дисульфидный мостик из двух атомов серы, при помощи которого скрепили сегменты.

Модифицированный протеин, который ученые называют α-синCC, больше не соединялся, а также влиял на другие, имеющие отношение к заболеванию белки, с которыми вступал в контакт. Во время эксперимента он тормозил отложение природного α-синуклеина и еще двух протеинов, агрегаты которых считаются причиной развития болезни Альцгеймера и диабета второго типа. Тормозящее действие оказывал также немодифицированный α-синуклеин, однако у измененного оно было намного сильнее.

Каким образом α-синуклеин вмешивался в процесс соединения других протеинов, пока не понятно. «Полученные нами результаты указывают на то, что α-синCC прикрепляется на конце фибрилл (нитевидные белковые структуры) и не позволяет присоединяться молекулам других белков, — пишут ученые. — Новые сведения важны для совершенствования терапевтических стратегий и помогают объяснить связь между разными нейродегенеративными заболеваниями».

По материалам Bionity.com